Amyloidose

Bei den Amyloidosen handelt es sich um eine heterogene Gruppe von Erkrankungen, die durch Ablagerungen fehlgefalteter Proteine (Amyloide) definiert ist. Durch Störung der Proteinfaltung kommt es zur Ablagerung von unlöslichen fibrillären Aggregaten in Organen, Gefäßen und Nerven mit entsprechender Fehlfunktion [1]. Bei lokalen Amyloidosen sind die Amyloidablagerungen ausschließlich in der Nähe des Syntheseorts zu finden und verursachen lokale Symptome, z. B. die Ablagerung von Alzheimer-Plaques (aggregiertes Aβ-Peptid) bei Morbus Alzheimer. Bei systemischen Amyloidosen treten die Ablagerungen auch entfernt vom Syntheseort auf und führen zu Symptomen in mehreren Organsystemen. Amyloidosen können genetisch bedingt sein (angeborene Amyloidosen) oder durch eine andere Erkrankung verursacht werden (erworbene Amyloidosen).
Die Unterscheidung der Amyloidosen erfolgt nach dem Ursprungsprotein in die verschiedenen Subtypen (z. B. AA, AL, AE, AS und Aβ-2) [1, 2]. Dabei steht der erste Buchstabe „A” für „Amyloidose” und der folgende Buchstabe codiert für das auslösende Protein (z. B. wird die Leichtketten-Amyloidose AL-Amyloidose abgekürzt).
Bis heute sind über 40 amyloidogene Proteine bekannt [3]. Die bekanntesten Proteine inklusive daraus entstehender Amyloidoseformen zeigt • Tabelle 1. Klinisch können diese Subtypen nicht unterschieden werden. Zur Differenzierung und Diagnosestellung („Goldstandard”) ist eine Biopsie (Gewebeprobe) notwendig, um basierend auf den chemischen Eigenschaften eine mikroskopische Zuordnung vorzunehmen. Erworbene und genetisch bedingte Störungen führen bei der Amyloidose schließlich zur Fehlfaltung von Proteinen in Form einer sog. Beta-Faltblatt-Struktur. Dadurch entstehen unlösliche Fibrillen, die widerstandsfähig gegenüber dem körpereigenen Abbau sind. Diese Eigenschaft führt im polarisierten Licht unter dem Mikroskop nach einer speziellen Einfärbung des Gewebes (Kongorot-Färbung) zu einer apfelgrünen bis rötlichen Färbung [4].
Prinzipiell kann jedes Organ von den Eiweißablagerungen betroffen sein. Dies führt mit Fortschreiten der Erkrankung zu einer zunehmenden Einschränkung der Organfunktionen bis hin zum Organversagen. Einige Befallsmuster sind jedoch typisch für bestimmte Amyloidose-Subtypen.
Für Deutschland existieren bislang keine verlässlichen epidemiologischen Daten für die einzelnen Amyloidose-Subtypen. Als häufigste Formen werden bislang die Leichtketten (AL)-Amyloidose, Transthyretin (ATTR)-Amyloidose und Serum-Amyloid-A (AA)-Amyloidose angesehen, die im Folgenden thematisiert werden [1].

Bei der Transthyretin (ATTR)-Amyloidose kommt es aus verschiedenen Gründen zur Ablagerung von Transthyretin mit Ausbildung einer heterogenen Symptomatik. Transthyretin wird überwiegend in der Leber gebildet und ist für den Transport von Schilddrüsenhormonen und Vitamin A verantwortlich. Dabei bilden vier Transthyretin-Bausteine (Monomere) einen stabilen Viererverbund (Tetramer). Kommt es krankheitsbedingt zur Destabilisierung des Tetramers, zerfallen diese in die ursprünglichen Monomere und lagern sich als lange Fäden (Amyloidfibrillen) zusammen (• Abbildung 1).
Der ATTR kann eine erbliche (hereditäre) Ursache (hATTR) oder nicht-erbliche Ursache (Wildtyp-ATTR, wtATTR) zugrunde liegen [5]. Obwohl die Pathogenese ähnlich ist, unterscheiden sich beide Erkrankungen stark in der Epidemiologie, Symptomatik und den therapeutischen Optionen und werden daher separat thematisiert.

Hereditäre Transthyretin-Amyloidose (hATTR)

Bei der seltenen hereditären Form liegt der Amyloidbildung ein Gendefekt zugrunde, der autosomal-dominant vererbt wird, d. h. die Erkrankung wird von Generation zu Generation weitergegeben.
Es liegen nur wenige epidemiologische Daten zur hATTR vor, insbesondere keine Daten aus Deutschland. Weltweit sind schätzungsweise ca. 10 000 Personen betroffen [6], es handelt sich daher bei der hATTR um eine seltene Form.
Erstmalig beschrieben und erforscht wurde die Erkrankung in Portugal [7]. Neben Schweden, Frankreich, Japan und Brasilien handelt es sich vor allem bei Portugal um ein endemisches Gebiet mit sehr hoher Prävalenz für diese seltene Erkrankung [5]. Bisher sind über 140 Transthyretin (TTR)-Mutationen bekannt, die zu einer hATTR führen können [8]. Neben der Prävalenz zeigen aber auch die Mutationen regionale Unterschiede. Während bspw. in Portugal fast alle hATTR auf die Val30Met-Mutation zurückzuführen sind, ist das Mutationsspektrum in Deutschland wesentlich breiter. Hier ist nur etwas über die Hälfte der Erkrankungen auf die genannte portugiesische Mutation zurückzuführen [9]. Die Mutation bestimmt den Krankheitsbeginn und das klinische Bild (Phänotyp) der Erkrankung. Je nach Mutation kann es primär zu einer kardialen Beteiligung (Kardiomyopathie mit Luftnot und Wassereinlagerungen, Blutdruckschwankungen, Herzrhythmusstörungen), neurologischen Beteiligung (Polyneuropathie) oder einem Mischtyp (beide Organsysteme sind betroffen) führen (• Abbildung 1). Besonders häufig wird jedoch auch eine gastroenterologische, nephrologische und okuläre Beteiligung beobachtet. Die Diagnose kann durch einen Gentest, Biopsie und/oder Bildgebung (DPD-Szintigrafie) bestätigt werden [10].
Lange Zeit war die Lebertransplantation die einzige Therapieoption. Hierbei sollte das Spenderorgan mit nicht mutiertem TTR-Gen die erkrankte Leber als Hauptsyntheseort für mutiertes Transthyretin ersetzen analog einer „chirurgischen Gentherapie”. Neue Arzneimitteltherapien haben dieses komplikationsreiche Verfahren jedoch mittlerweile ersetzt. Neben der oralen Therapie zur TTR-Stabilisierung (Tafamidis) stehen unterdessen auch sog. Gen-Silencer (Inotersen, Patisiran, Vutrisiran) als kausale Therapien zur Verfügung [11]. Je nach Präparat müssen diese intravenös oder subkutan wöchentlich oder alle drei Monate dauerhaft appliziert werden. Auch moderne Antikörper zur TTR-Reduktion und gentechnische Methoden sind bereits in der klinischen Erprobung [11, 12].
Grundlegend gilt zu beachten, dass eine frühe Diagnosestellung und Therapie entscheidend ist, um den chronisch progredienten Verlauf der Erkrankung zu verlangsamen. Die Erkrankung reduziert nicht nur die Lebenserwartung, sondern schränkt, z. B. durch das schnelle Fortschreiten der Polyneuropathie bis hin zur Bettlägerigkeit, die Lebensqualität massiv ein. Die Lebenserwartung ab Diagnosestellung beträgt durchschnittlich 5–15 Jahre bei Patient*innen mit Polyneuropathie und 2,5–4 Jahre bei Patient* innen mit Kardiomyopathie [13–15]. Da der Gendefekt die ganze Familie betreffen kann, ist bei positivem genetischen Befund die Testung der gesamten Familie sinnvoll. Aufgrund der Seltenheit der Erkrankung ist die Betreuung in einem Schwerpunktzentrum anzuraten.

Wildtyp-Transthyretin-Amyloidose (wtATTR)

Bei der altersbedingten Wildtyp-Transthyretin-Amyloidose (wtATTR) kommt es ohne Mutation zur Bildung von Transthyretin-Fibrillen. Die Häufigkeit steigt mit zunehmenden Alter, überwiegend sind Männer betroffen [5]. Interessanterweise geht bei 30–50 % der Patient*innen ein Karpaltunnelsyndrom der Diagnose 5–10 Jahre voraus, auch eine Spinalkanalstenose und eine atraumatische Bizepssehnenruptur ist bei den wtATTR Patient*innen in der Vorgeschichte häufig zu finden [16].
Für die wtATTR liegen keine exakten epidemiologischen Daten vor, die Erkrankung wird jedoch zunehmend häufiger diagnostiziert. Autopsien konnten zeigen, dass 25 % der über 85-Jährigen kardiale ATTR-Ablagerungen aufwiesen und damit die wtATTR deutlich unterdiagnostiziert wird [17]. Im Gegensatz zur hATTR kommt es bei der Wildtypform fast ausschließlich zu kardialen Symptomen mit langsam-progredientem Verlauf, seltener zu neurologischen und gastrointestinalen Symptomen (• Abbildung 1). Bei der wtATTR handelt es sich um den einzigen Subtyp, der mittels DPD-Szintigrafie nichtinvasiv diagnostizierbar ist. Dafür sollten eine monoklonale Gammopathie ausgeschlossen werden (negative Immunfixation aus Serum und Sammelurin und normwertige freie Leichtketten) und die genetische Testung negativ sein.
Da die kardiale Beteiligung bei der ATTR-Amyloidose prognosebestimmend ist, zeigt die wtATTR eine schlechte mediane Überlebensdauer von durchschnittlich 3,6 Jahren ab Diagnosestellung [18]. Therapeutisch steht der TTR-Stabilisator Tafamidis zur oralen Einnahme zur Verfügung. Die Patient*innen mit geringem Schweregrad der Erkrankung profitieren nachweislich am stärksten von der Therapie [19]. Dies betont erneut die Bedeutung einer frühzeitigen Diagnosestellung und Therapieeinleitung.

Die Leichtketten (AL)-Amyloidose ist in Industrieländern wie Deutschland die häufigste Form der Amyloidose. Gleichzeitig zeigt sie von den systemischen Amyloidoseformen die schlechteste Prognose [5]. Auch hier liegen für Deutschland keine exakten Daten vor, europäische Daten zeigen eine Inzidenz von drei Personen pro eine Mio. Einwohner pro Jahr [20]. Überwiegend sind Patient*innen über 50 Jahre betroffen mit einem durchschnittlichen Erkrankungsalter bei Erstdiagnose von 63 Jahren [21].
Es handelt sich bei der AL-Amyloidose um eine erworbene Amyloidoseform, die von den Knochenmarkzellen (meist Plasmazellen, selten Lymphozyten) ausgeht. Diese sind beim gesunden Menschen für die Produktion von Antikörpern zur Bekämpfung von Infektionen verantwortlich. Bei der AL-Amyloidose entstehen pathologisch veränderte Plasmazellen (monoklonale Plasmazellen), die freie Leichtketten (Teil der Antikörper) vom Typ Kappa oder Lambda produzieren. Die zirkulierenden Leichtketten selbst sind toxisch und lagern sich zudem als unlösliche Amyloidfibrillen ab.
Die AL-Amyloidose betrifft primär Herz (65 %) bzw. Nieren (70 %), Leber (20 %), peripheres Nervensystem (20 %), Magen-Darm-Trakt (20 %) oder Weichteile, z. B. die Zunge (15 %) [5, 22, 23]. Im Frühstadium treten meist unspezifische Beschwerden wie Gewichtsverlust oder Abgeschlagenheit auf, was nicht selten zu einer verzögerten Diagnosestellung von über einem Jahr führt [5]. Erst mit zunehmenden Amyloidablagerungen im fortgeschrittenen Stadium kommt es zu klassischen organspezifischen Symptomen (• Abbildung 2). Der rasch progrediente kardiale Verlauf der Erkrankung begründet, dass ca. 30 % der Patient*innen innerhalb des 1. Jahres nach Diagnosestellung versterben. Die Vier-Jahres-Überlebensrate beträgt 40–60 % [22]. Auffällige Blut- und Urinmarker (Immunfixation in Serum und Urin sowie Nachweis freier Leichtketten) sollten eine Gewebebiopsie zum Nachweis einer AL-Amyloidose nach sich ziehen. Bei positivem Befund ist schließlich die Abklärung der Organbeteiligung zur Risikostratifizierung für das weitere therapeutische Vorgehen entscheidend. Die Therapiemöglichkeiten sind komplex, richten sich aber prinzipiell stets nach dem Allgemeinzustand und der Organbeteiligung. Während für „fragile” Patient*innen nur eine Standardchemotherapie in Frage kommt, profitieren „fitte” Patient*innen von einer Hochdosistherapie mit anschließender autologer Stammzelltransplantation. Auch hier befinden sich Medikamente zum Abbau von Amyloidablagerungen (monoklonale Antikörper) in der klinischen Erprobung [20].

Die Serum-Amyloid-A (AA)-Amyloidose entsteht immer sekundär als Folge eines chronischen Entzündungszustands infektiöser (z. B. Tuberkulose) oder nicht-infektiöser Genese (z. B. chronisch entzündliche Darmerkrankungen, rheumatoide Arthritis, Tumorerkrankungen, familiäres Mittelmeerfieber). Dieser führt über eine gesteigerte Produktion von proinflammatorischen Zytokinen zu einer anhaltend erhöhten Produktion des Akutphase Proteins Serum-Amyloid-A in der Leber. Die entstehenden unlöslichen AA-Fibrillen lagern sich schließlich vorzugsweise in den Nieren (ca. 90 %), seltener in Leber, Milz und Magen-Darm- Trakt ab (• Abbildung 3). Von der AA-Amyloidose sind tendenziell eher Männer betroffen mit einem durchschnittlichen Erkrankungsalter von 50 Jahren. Auch bei der AA-Amyloidose wird eine Biopsie zur Diagnosesicherung durchgeführt. Da es sich bei der AA-Amyloidose nach der AL-Amyloidose um die zweithäufigste renale Amyloidose handelt, wird bevorzugt eine Nierenbiopsie durchgeführt. Unter lokaler Betäubung wird dafür ein kleiner Gewebezylinder der Niere entnommen und histologisch untersucht. Die Therapie einer AA-Amyloidose besteht in der Behandlung der entzündlichen Grunderkrankung. In Abhängigkeit von der Organbeteiligung, Patient*innenalter und Schweregrad der Erkrankung beträgt die durchschnittliche Überlebenszeit 11 Jahre nach Erstdiagnose. In den letzten Jahren zeigt sich insgesamt ein Rückgang der Erkrankung durch bessere Therapiemöglichkeiten von chronisch inflammatorischen Erkrankungen [2, 5].

Die Prävalenzdaten von gastrointestinalen Beschwerden bei Amyloidose sind sehr inhomogen. Magen-Darm-Beschwerden werden v. a. bei der hATTR (63 %), wtATTR (15 %), AL-Amyloidose (20 %) und AA-Amyloidose (10–70 %) beobachtet, treten jedoch vereinzelt auch bei anderen Amyloidoseformen auf [23–25]. Typischerweise klagen Amyloidose-Patient*innen über Durchfälle, Verstopfungen, Blähungen, Übelkeit bis hin zu Erbrechen, frühzeitiges Sättigungsgefühl, Völlegefühl, Gewichtsverlust, Blutungen, abdominelle Schmerzen, seltener über Dysphagie oder Inkontinenz. Einige gastrointestinale Beschwerden sind typisch für bestimmte Subformen. So kommt es bspw. bei der AL-Amyloidose gehäuft zu gastrointestinalen Blutungen, Inkontinenz hingehen wird eher bei der chronisch-progredienten hATTR beobachtet. Das klinische Bild der Magen-Darm-Beschwerden kann daher sehr variabel ausgeprägt sein, selbst innerhalb einer Amyloidoseform. Zu beachten ist diagnostisch, dass die Darmschleimhaut endoskopisch häufig komplett unauffällig imponiert, erst die Biopsie inklusive Spezialfärbung (welche nur auf Wunsch des*der Untersuchenden in der Pathologie durchgeführt wird!) kann die Diagnosestellung ermöglichen. Aufgrund der Seltenheit der Erkrankung, der mannigfaltigen Beschwerden und der aufwendigen Diagnostik sind Fehldiagnosen initial besonders häufig [26]. Aber auch nach gesichertem Amyloidosenachweis ist im Verlauf, bei Persistenz oder Verschlechterung der gastrointestinalen Symptomatik der differenzialdiagnostische Ausschluss anderer gastrointestinaler Erkrankungen oder Unverträglichkeiten wichtig. So kommt es bspw. bei der Amyloidose besonders häufig zusätzlich zur bakteriellen Fehlbesiedlung, bedingt durch die zugrundliegende Motilitätsstörung. Eine antibiotische Therapie bzw. ggf. Rotationsantibiose kann hier hilfreich sein, um die Beschwerden, bestehend aus Diarrhöen und Obstipationen im Wechsel sowie Meteorismus, zu verbessern [27]. Eine sorgfältige Differenzialdiagnostik ist unabdingbar, um leicht zu therapierende oder schwerwiegende Zweit- oder Folgeerkrankungen nicht zu übersehen.
Die Pathophysiologie der Magen-Darm-Beschwerden bei Amyloidose ist bisher unzureichend untersucht. Aktuell gehen wir davon aus, dass sich die variable gastrointestinale Symptomatik mit dem unterschiedlichen Befall der einzelnen Wandschichten im Gastrointestinaltrakt je nach Amyloidosesubtyp begründen lässt. Durch Befall des autonomen Nervensystems kann es zu Motilitätsstörungen kommen. Sind die Blutgefäße betroffen, sind Blutungen keine Seltenheit. Die Ursachen für Gewichtsverlust sind mannigfaltig. Neben Malabsorption und erhöhtem Metabolismus durch Amyloidablagerungen werden frühzeitiges Sättigungsgefühl und eine ischämische Komponente diskutiert. [24, 28]
Studien konnten zeigen, dass der Schweregrad der gastrointestinalen Symptomatik bei Amyloidose-Patient*innen auch eine entscheidende prognostische Bedeutung hat [29]. Ob jedoch kausale therapeutische Maßnahmen auch die gastrointestinale Symptomatik verbessern, ist schwer zu interpretieren. Bei der hATTR ist bekannt, dass die Lebertransplantation die gastrointestinale Symptomatik nicht verbessert, da die bestehende Amyloidlast bereits zu hoch ist [30]. Für moderne TTR-Stabilisatoren und Gen-Silencer konnte gezeigt werden, dass es unter Therapie im Vergleich zur Placebogruppe zu einer Stabilisierung des modifizierten BMI (mBMI) kommt, welcher sich aus dem BMI multipliziert mit dem Albuminwert zusammensetzt [31–33]. Daher wurde bisher angenommen, dass es durch diese Therapie langfristig auch zur Besserung der gastrointestinalen Symptomatik kommt. Der konkrete Nachweis für diese Hypothese steht bisher aus, sodass aktuell v. a. symptomatische ernährungstherapeutische und medikamentöse Maßnahmen im Vordergrund stehen [34].

Trotz der Verfügbarkeit von kausalen Amyloidosetherapien stehen aktuell noch symptomatische ernährungstherapeutische Maßnahmen zur Symptomlinderung im Vordergrund. Eine direkte „Amyloidose-Diät” existiert dabei nicht. Auf eine ausgewogene Ernährung, bei der Genuss im Vordergrund steht, sollte geachtet werden. Eine ernährungstherapeutische Begleitung kann dabei nicht nur hilfreich sein, um einen ungewollten Gewichtsverlust frühzeitig zu identifizieren und Gegenmaßnahmen zu ergreifen, sondern auch, um mit ernährungsbezogenen Empfehlungen die gastrointestinalen Beschwerden zu lindern und damit die Lebensqualität der Betroffenen zu verbessern. Wir möchten an dieser Stelle ebenso auf den „Leitfaden Ernährungstherapie in Klinik und Praxis” verweisen, den wir hier um amyloidosespezifische Empfehlungen erweitert haben [35].

Durchfälle (Diarrhöen)

Aus medizinischer Sicht sprechen wir von Diarrhöen bei erhöhtem Wasser- und/oder Stuhlvolumen bzw. Stuhlfrequenz von >3 ×/ Tag [36]. Diarrhöen können nicht nur sehr belastend sein, sondern über eine verminderte Nährstoffaufnahme kontinuierlich zum Gewichtsverlust führen. Es wird empfohlen, durch stilles Wasser, Fruchtschorlen oder Tee (insbesondere lang gezogener schwarzer Tee) den Flüssigkeitshaushalt auszugleichen sowie durch salzige Brühen oder eine WHO-Trinklösung (Rezept siehe [35]) verlorene Mineralstoffe zu ersetzen. Eindickende und stopfende Lebensmittel, z. B. geriebener Apfel, Bananen, Heidelbeeren, Himbeeren, Honigmelone, Haferflocken, Gerstenflocken oder Reis, können ebenso Diarrhöen reduzieren. Eine zwischenzeitliche Umstellung auf angepasste Vollkost kann hilfreich sein, um den Darm zu beruhigen und nicht zusätzlich zu belasten (z. B. Zwieback, Kartoffeln, Möhrensuppe, Haferflockenbrei etc.). Die Einnahme antidiarrhoischer Medikation (z. B. Loperamid, Octreotid) kann zur symptomatischen Therapie eingesetzt werden. Es kann ebenfalls ein Therapieversuch mit einem Gallensäurebinder (z. B. Colestyramin) zusammen mit einer fettreduzierten Diät erwogen werden. Bei Gewichtsverlust und gleichzeitig bestehenden Diarrhöen wird der frühzeitige Einsatz von Trinknahrung empfohlen. [34]

Obstipationen (Verstopfungen)

Bei Verstopfungen sollte auf ausreichende Bewegung sowie eine ballaststoffreiche Kost in Kombination mit ausreichender Flüssigkeitszufuhr von 1,5–2 L geachtet werden [35]. Ballaststoffreiche Quellmittel wie geschroteter Leinsamen, Flohsamenschalen und Weizenkleie sind eine Möglichkeit, die Verdauung anzuregen. Auch einige Getränke wie kurz gezogener schwarzer Tee, Kaffee und kohlensäurehaltiges Mineralwasser fördern die Darmtätigkeit. Sollte es durch ernährungsmedizinische Maßnahmen nicht zur Besserung kommen, stehen medikamentöse Laxanzien (z. B. Macrogol) oder 5-HT4-Agonisten (z. B. Prucaloprid) zur Verfügung. [27]

Obere gastrointestinale Beschwerden (Völlegefühl, Übelkeit, Erbrechen, Dysphagie)

Die für Amyloidose-Patient*innen typische Gastroparese (reduzierte Magenaktivität) kann unterschiedlich schwer ausgeprägt sein, von frühzeitigem Sättigungsgefühl bis hin zu Übelkeit und Erbrechen. Die Einnahme vieler kleiner Mahlzeiten kann hier hilfreich sein. Ballaststoffreiche Lebensmittel (z. B. Vollkornbrot, Obstsalat, Vollkornnudeln) sollten reduziert und gleichzeitig auf energiereiche Mahlzeiten gesetzt werden, um den Energiebedarf zu decken. Allgemein sollte in dieser Situation auf eine Lebensmittelauswahl nach individuellem Geschmack und Verträglichkeit gesetzt werden. Es stehen zudem verschiedene Medikamente zur Motilitätssteigerung wie Dopamin-Rezeptor-Antagonisten (z. B. Metoclopramid) oder Motilin-Rezeptor-Agonisten (z. B. Erythromycin) zur Verfügung [27]. Praktische Empfehlungen zu konsistenzmodifizierten Kostformen bei Schluckstörungen (Dysphagie) sind ebenfalls im Leitfaden zu finden [35].

Meteorismus (Blähungen)

Auch bei Blähungen wird der Verzehr von vielen kleinen Mahlzeiten empfohlen. Hektik beim Essen sollte vermieden werden, um alle Speisen ausreichend zu kauen und das Schlucken von Luft zu reduzieren. Generell sollten blähende Lebensmittel (Hülsenfrüchte, unreifes Obst, fettige, zuckerreiche, frittierte oder stark gewürzte Speisen etc.) gemieden werden. Anis, Kümmel und Fenchel in Form von Tee oder Gewürzen können Blähungen lindern. Ein Atemtest auf Unverträglichkeiten (Lactoseintoleranz oder Fructosemalabsorption) kann differenzialdiagnostisch erwogen werden, ebenso wie ein Glucose- Atemtest auf bakterielle Fehlbesiedlung. In diesem Fall ist eine Therapie mit einem Antibiotikum (bevorzugt Rifaximin) möglich zur Linderung der Beschwerden. Erfahrungen zur Low-FODMAP-Diät gibt es bei Amyloidose bisher keine, jedoch eine positive Studienlage zu vergleichbaren Speichererkrankungen wie dem Morbus Fabry, sodass dies aus meiner Sicht ebenfalls einen Versuch wert ist [37].

Gewichtsverlust

Ein regelmäßiges ambulantes und stationäres Screening der Amyloidose-Patient*innen auf ungewollten Gewichtsverlust ist sinnvoll, um Mangelernährung vorzubeugen [35]. Das Einführen von Zwischenmahlzeiten sowie die Einnahme von energiereichen Mahlzeiten in Form von kohlenhydrat- und fettreicher Kost kann den Gewichtsverlust aufhalten. Der Status von Vitaminen und Mineralstoffen (insbesondere Vitamin A, B₁₂, D, Calcium, Magnesium) sollte in regelmäßigen Abständen überprüft werden, um Mangelerscheinungen vorzubeugen und frühzeitig zu supplementieren. Orale Trinksupplemente sollten möglichst frühzeitig eingesetzt werden und auch eine parenterale Therapie ist mit den Patient*innen zu diskutieren, um die Prognose der Erkrankung zu verbessern. [34]

Amyloidose ist ein Oberbegriff für eine Multisystemerkrankung, bei der es durch Proteinfehlfaltung zur Bildung von unlöslichen fibrillären Ablagerungen mit Organdysfunktion kommt. Die facettenreiche klinische Symptomatik erschwert die Diagnostik und führt häufig zu einer verzögerten Diagnosestellung. Bei Auftreten von gastroenterologischer Symptomatik stehen neben kausalen Therapien medikamentöse und ernährungsmedizinische symptomatische Maßnahmen im Vordergrund zur Verbesserung der Lebensqualität und Prognose. Alle Amyloidoseformen zeigen unbehandelt einen chronisch progredienten Verlauf. Eine möglichst frühzeitige Diagnosestellung und Therapie kann das Fortschreiten der Erkrankung verhindern und die Prognose erheblich verbessern.

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Dr. med. Elisabeth Blüthner

Medizinische Klinik m. S. Hepatologie und Gastroenterologie CCM/CVK
Charité – Universitätsmedizin Berlin
Charitéplatz 1, 10117 Berlin
elisabeth.bluethner@charite.de 

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Angaben zu Interessenkonflikten und zum Einsatz von KI

Dr. med. Elisabeth Blüthner erhielt Honorare für Referententätigkeit von der Firma Alnylam und Reisekostenerstattung von der Firma Akcea. Die Autorin erklärt, dass zum Erstellen des Manuskripts keine KI-Anwendungen eingesetzt wurden.

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Die Fortbildungen der ERNÄHRUNGS UMSCHAU sind grundsätzlich produkt- und dienstleistungsneutral, mögliche Interessenkonflikte von Autor*innen und ärztlichen Leiter*innen sind im Fortbildungsartikel angegeben. Es besteht kein Sponsoring der Fortbildung, die Gesamtaufwendungen belaufen sich auf ca. 5000 €.

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Zitierweise

Blüthner E: Amyloidose. Krankheitsbild und ernährungsmedizinische Maßnahmen. Ernährungs Umschau 2024; 71(6): M344–52.
DOI: 10.4455/eu.2024.021

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