Teil 2: Was macht ein Allergen zum Allergen?


Charakterisierung der Lebensmittelallergene


Moleküle, die nach oraler Aufnahme bei sensibilisierten Patienten eine allergische Sofortreaktion auslösen, werden als Lebensmittelallergene (LM-Allergene) bezeichnet. Dabei handelt es sich fast ausschließlich um natürlich vorkommende Proteine oder Glykoproteine [1]. Um im menschlichen Organismus als Antigen zu wirken, müssen diese körperfremd sein und gewisse strukturelle Merkmale besitzen (• Tabelle 1). In der Mehrzahl der Fälle sind LM-Allergene wasserlösliche (Glyko-)-Proteine. Sie sind häufig verdauungs-, hitze- und verarbeitungsstabil und stellen keine Spurenproteine in Lebensmitteln dar [3]. Nicht das gesamte Protein wirkt als Antigen, sondern bestimmte Bindungsstellen für spezielle IgE-Antikörper, so genannte Epitope.

• Bei Sequenzepitopen bestimmt die Protein-Primärstruktur (also die Reihenfolge der Aminosäuren) das Bindungsverhalten

• bei Konformationsepitopen hingegen die Sekundär- und Tertiärstruktur (also die Faltung der Proteinkette und deren räumliche Anordnung).

Es besteht keine eindeutige Korrelation zwischen der Allergenität eines Lebensmittels und seinem Proteingehalt [4].






Den vollständigen Artikel finden Sie auch in Ernährungs Umschau 12/15 auf den Seiten S47-S52.




Teil 2: Was macht ein Allergen zum Allergen?


Charakterisierung der Lebensmittelallergene


Moleküle, die nach oraler Aufnahme bei sensibilisierten Patienten eine allergische Sofortreaktion auslösen, werden als Lebensmittelallergene (LM-Allergene) bezeichnet. Dabei handelt es sich fast ausschließlich um natürlich vorkommende Proteine oder Glykoproteine [1]. Um im menschlichen Organismus als Antigen zu wirken, müssen diese körperfremd sein und gewisse strukturelle Merkmale besitzen (• Tabelle 1). In der Mehrzahl der Fälle sind LM-Allergene wasserlösliche (Glyko-)-Proteine. Sie sind häufig verdauungs-, hitze- und verarbeitungsstabil und stellen keine Spurenproteine in Lebensmitteln dar [3]. Nicht das gesamte Protein wirkt als Antigen, sondern bestimmte Bindungsstellen für spezielle IgE-Antikörper, so genannte Epitope.

• Bei Sequenzepitopen bestimmt die Protein-Primärstruktur (also die Reihenfolge der Aminosäuren) das Bindungsverhalten

• bei Konformationsepitopen hingegen die Sekundär- und Tertiärstruktur (also die Faltung der Proteinkette und deren räumliche Anordnung).

Es besteht keine eindeutige Korrelation zwischen der Allergenität eines Lebensmittels und seinem Proteingehalt [4].






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Lebensmittelallergene im Porträt

Teil 2: Was macht ein Allergen zum Allergen?
Charakterisierung der Lebensmittelallergene

Moleküle, die nach oraler Aufnahme bei sensibilisierten Patienten eine allergische Sofortreaktion auslösen, werden als Lebensmittelallergene (LM-Allergene) bezeichnet. Dabei handelt es sich fast ausschließlich um natürlich vorkommende Proteine oder Glykoproteine [1]. Um im menschlichen Organismus als Antigen zu wirken, müssen diese körperfremd sein und gewisse strukturelle Merkmale besitzen (• Tabelle 1). In der Mehrzahl der Fälle sind LM-Allergene wasserlösliche (Glyko-)-Proteine. Sie sind häufig verdauungs-, hitze- und verarbeitungsstabil und stellen keine Spurenproteine in Lebensmitteln dar [3]. Nicht das gesamte Protein wirkt als Antigen, sondern bestimmte Bindungsstellen für spezielle IgE-Antikörper, so genannte Epitope.

• Bei Sequenzepitopen bestimmt die Protein-Primärstruktur (also die Reihenfolge der Aminosäuren) das Bindungsverhalten

• bei Konformationsepitopen hingegen die Sekundär- und Tertiärstruktur (also die Faltung der Proteinkette und deren räumliche Anordnung).

Es besteht keine eindeutige Korrelation zwischen der Allergenität eines Lebensmittels und seinem Proteingehalt [4].


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Artikelfakten

Veröffentlicht: 15.12.2015

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