Unser Körper besteht aus geschätzten 32 Billionen einzelnen Zellen. Damit daraus ein zusammenhängendes Ganzes wird, muss der Großteil dieser Zellen fest in seiner Umgebung verankert sein. Für eine solche Verankerung nutzen Körperzellen u. a. sog. fokale Adhäsionen. Diese Strukturen bestehen aus Ansammlungen von Proteinen, die zum einen an Moleküle binden, die die Zellen umgeben und zum anderen im Inneren der Zelle mit dem Skelett der Zelle, dem sog. Zytoskelett, verknüpft sind. Bewegt sich eine Zelle, bspw. während der Wundheilung oder um während der Embryonalentwicklung an ihren Bestimmungsort zu gelangen, müssen sowohl das Zytoskelett als auch die fokalen Adhäsionen dynamisch auf- und wieder abgebaut werden. Findet dies „außer der Reihe“ statt, ist bspw. eine Ausbreitung von Tumorzellen die Folge. Was exakt einen solchen Umbau von Zytoskelett und Adhäsionsstrukturen steuert, ist nicht im Detail geklärt. Daher hat eine aktuelle Studie von Forschenden der Rheinland-Pfälzischen Technischen Universität Kaiserslautern-Landau (RPTU) in Kooperation mit der Screening- und der Mikroskopieabteilung des Leibniz-Forschungsinstituts für molekulare Pharmakologie in Berlin mithilfe von kleinen RNA-Molekülen (siRNAs) die Herstellung von einzelnen Proteinen unterdrückt – und anschließend beobachtet, wie sich dies jeweils auf die gesamte Zelle auswirkt [1]. Für ihre Studie zur Zellbewegung testeten die Forschenden mehr als 18000 einzelne Proteine auf diese Weise. Bei jedem Ansatz färbten sie die Adhäsionsstrukturen der Zellen an und werteten dann mittels Mikroskop und automatischer Bildanalyse aus, ob sich die Größe und Zahl der zellulären Proteinanker veränderten. Die Forschenden fanden heraus, dass in der Abwesenheit des Enzyms Aldolase A die Zellen größer waren und sich Fructose-1,6-Bisphosphat (FBP) anreicherte. FBP geht mit einem bestimmten Protein eine Bindung ein und gibt dadurch das Signal für die Zellbewegung. Es aktiviert das Protein Rac1 und startet damit den Bau neuer Zytoskelettelemente an der Zellfront. Die Membran dehnt sich daraufhin aus und bringt damit neue Adhäsionspunkte. Diese Erkenntnisse sind u. a. relevant für das Verständnis der Zellwanderung in der Embryonalentwicklung, der Wanderung von metastasierenden Krebszellen oder der Wundheilung. Daneben sind auch die Entstehung  neuer Gefäße und die Insulinsekretion von diesen Prozessen betroffen. Literatur 1. Hoffmann L, Duchmann M, Lazarow K, et al.: Fructose-1,6-bisphosphate couples glycolytic activity to cell adhesion. Nature Cell Biology 2026. Quelle: Rheinland-Pfälzische Technische Universität Kaiserslautern-Landau, Pressemeldung vom 16.03.2026
Diesen Artikel finden Sie auch in ERNÄHRUNGS UMSCHAU 5/2026 auf Seite M267.
Unser Körper besteht aus geschätzten 32 Billionen einzelnen Zellen. Damit daraus ein zusammenhängendes Ganzes wird, muss der Großteil dieser Zellen fest in seiner Umgebung verankert sein. Für eine solche Verankerung nutzen Körperzellen u. a. sog. fokale Adhäsionen.
Unser Körper besteht aus geschätzten 32 Billionen einzelnen Zellen. Damit daraus ein zusammenhängendes Ganzes wird, muss der Großteil dieser Zellen fest in seiner Umgebung verankert sein. Für eine solche Verankerung nutzen Körperzellen u. a. sog. fokale Adhäsionen. Diese Strukturen bestehen aus Ansammlungen von Proteinen, die zum einen an Moleküle binden, die die Zellen umgeben und zum anderen im Inneren der Zelle mit dem Skelett der Zelle, dem sog. Zytoskelett, verknüpft sind. Bewegt sich eine Zelle, bspw. während der Wundheilung oder um während der Embryonalentwicklung an ihren Bestimmungsort zu gelangen, müssen sowohl das Zytoskelett als auch die fokalen Adhäsionen dynamisch auf- und wieder abgebaut werden. Findet dies „außer der Reihe“ statt, ist bspw. eine Ausbreitung von Tumorzellen die Folge. Was exakt einen solchen Umbau von Zytoskelett und Adhäsionsstrukturen steuert, ist nicht im Detail geklärt. Daher hat eine aktuelle Studie von Forschenden der Rheinland-Pfälzischen Technischen Universität Kaiserslautern-Landau (RPTU) in Kooperation mit der Screening- und der Mikroskopieabteilung des Leibniz-Forschungsinstituts für molekulare Pharmakologie in Berlin mithilfe von kleinen RNA-Molekülen (siRNAs) die Herstellung von einzelnen Proteinen unterdrückt – und anschließend beobachtet, wie sich dies jeweils auf die gesamte Zelle auswirkt [1]. Für ihre Studie zur Zellbewegung testeten die Forschenden mehr als 18000 einzelne Proteine auf diese Weise. Bei jedem Ansatz färbten sie die Adhäsionsstrukturen der Zellen an und werteten dann mittels Mikroskop und automatischer Bildanalyse aus, ob sich die Größe und Zahl der zellulären Proteinanker veränderten. Die Forschenden fanden heraus, dass in der Abwesenheit des Enzyms Aldolase A die Zellen größer waren und sich Fructose-1,6-Bisphosphat (FBP) anreicherte. FBP geht mit einem bestimmten Protein eine Bindung ein und gibt dadurch das Signal für die Zellbewegung. Es aktiviert das Protein Rac1 und startet damit den Bau neuer Zytoskelettelemente an der Zellfront. Die Membran dehnt sich daraufhin aus und bringt damit neue Adhäsionspunkte. Diese Erkenntnisse sind u. a. relevant für das Verständnis der Zellwanderung in der Embryonalentwicklung, der Wanderung von metastasierenden Krebszellen oder der Wundheilung. Daneben sind auch die Entstehung  neuer Gefäße und die Insulinsekretion von diesen Prozessen betroffen. Literatur 1. Hoffmann L, Duchmann M, Lazarow K, et al.: Fructose-1,6-bisphosphate couples glycolytic activity to cell adhesion. Nature Cell Biology 2026. Quelle: Rheinland-Pfälzische Technische Universität Kaiserslautern-Landau, Pressemeldung vom 16.03.2026
Diesen Artikel finden Sie auch in ERNÄHRUNGS UMSCHAU 5/2026 auf Seite M267.

Zellbiologie: Wie Zellen sich bewegen: Neue Einblicke in die Steuerung von Zellwanderung

Unser Körper besteht aus geschätzten 32 Billionen einzelnen Zellen. Damit daraus ein zusammenhängendes Ganzes wird, muss der Großteil dieser Zellen fest in seiner Umgebung verankert sein. Für eine solche Verankerung nutzen Körperzellen u. a. sog. fokale Adhäsionen.

Diese Strukturen bestehen aus Ansammlungen von Proteinen, die zum einen an Moleküle binden, die die Zellen umgeben und zum anderen im Inneren der Zelle mit dem Skelett der Zelle, dem sog. Zytoskelett, verknüpft sind. Bewegt sich eine Zelle, bspw. während der Wundheilung oder um während der Embryonalentwicklung an ihren Bestimmungsort zu gelangen, müssen sowohl das Zytoskelett als auch die fokalen Adhäsionen dynamisch auf- und wieder abgebaut werden. Findet dies „außer der Reihe“ statt, ist bspw. eine Ausbreitung von Tumorzellen die Folge.
Was exakt einen solchen Umbau von Zytoskelett und Adhäsionsstrukturen steuert, ist nicht im Detail geklärt. Daher hat eine aktuelle Studie von Forschenden der Rheinland-Pfälzischen Technischen Universität Kaiserslautern-Landau (RPTU) in Kooperation mit der Screening- und der Mikroskopieabteilung des Leibniz-Forschungsinstituts für molekulare Pharmakologie in Berlin mithilfe von kleinen RNA-Molekülen (siRNAs) die Herstellung von einzelnen Proteinen unterdrückt – und anschließend beobachtet, wie sich dies jeweils auf die gesamte Zelle auswirkt [1].
Für ihre Studie zur Zellbewegung testeten die Forschenden mehr als 18000 einzelne Proteine auf diese Weise. Bei jedem Ansatz färbten sie die Adhäsionsstrukturen der Zellen an und werteten dann mittels Mikroskop und automatischer Bildanalyse aus, ob sich die Größe und Zahl der zellulären Proteinanker veränderten.
Die Forschenden fanden heraus, dass in der Abwesenheit des Enzyms Aldolase A die Zellen größer waren und sich Fructose-1,6-Bisphosphat (FBP) anreicherte. FBP geht mit einem bestimmten Protein eine Bindung ein und gibt dadurch das Signal für die Zellbewegung. Es aktiviert das Protein Rac1 und startet damit den Bau neuer Zytoskelettelemente an der Zellfront. Die Membran dehnt sich daraufhin aus und bringt damit neue Adhäsionspunkte. Diese Erkenntnisse sind u. a. relevant für das Verständnis der Zellwanderung in der Embryonalentwicklung, der Wanderung von metastasierenden Krebszellen oder der Wundheilung. Daneben sind auch die Entstehung  neuer Gefäße und die Insulinsekretion von diesen Prozessen betroffen.

Literatur
1. Hoffmann L, Duchmann M, Lazarow K, et al.: Fructose-1,6-bisphosphate couples glycolytic activity to cell adhesion. Nature Cell Biology 2026.

Quelle: Rheinland-Pfälzische Technische Universität Kaiserslautern-Landau, Pressemeldung vom 16.03.2026


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Veröffentlicht: 13.05.2026

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