Eine neue Behandlungsmethode kann bei Mäusen den Verlauf der tödlichen Hirnkrankheit Scrapie deutlich verlangsamen. Das haben Wissenschaftler der Universitäten München und Bonn zusammen mit Kollegen vom Max-Planck-Institut in Martinsried festgestellt.
Scrapie, Creutzfeldt-Jakob und BSE gehören zu den ungewöhnlichsten Krankheiten, die Mediziner kennen. Ungewöhnlich deshalb, weil die Erreger augenscheinlich keine Viren oder Bakterien sind, sondern bloße Eiweißmoleküle, die so genannten Prion-Proteine. Merkwürdiger noch: Genau dieselben Prion-Proteine kommen auch in gesunden Tieren vor. Sie sind dort lediglich anders geformt. Bei Kontakt mit ihren “kranken Zwillingen” verändern sie ihre Gestalt; sie werden ebenfalls “krank”. So setzt eine unaufhaltsame Kettenreaktion ein. Im Gehirn können sich die falsch geformten Prion-Proteine ablagern und dabei das Hirngewebe zerstören. Die Prionerkrankungen enden immer tödlich, oft allerdings erst Monate nach ihrem Ausbruch. Bis heute gibt es keine Therapie.
Seit einigen Jahren kursiert in Forscherkreisen die Idee, die Produktion des “gesunden” Prion-Proteine in infizierten Tieren abzuschalten und damit den “kranken” Prionen die Basis ihrer Ausbreitung zu entziehen? Die Kettenreaktion würde so unterbrochen. Genau dieses ist jetzt bei an Scrapie erkrankten Mäusen gelungen. Die Wissenschaftler veränderten die einen Teil der Hirnzellen so, dass sie die “gesunden” Prione nicht mehr herstellen konnten. Die unbehandelten Mäuse starben im Schnitt nach 165 Tagen, die behandelten Tiere lebten deutlich länger (bis zu 230 Tage).
Bis die Methode möglicherweise in der Humanmedizin eingesetzt werden kann, werden allerdings noch Jahre vergehen, relativieren die Forscher. Im Prinzip lassen sich mit ihr auch Rinder züchten, die gar keine “gesunden” Prion-Proteine herstellen können. Diese wären dann gegen BSE resistent. (12.12.06)
